Back to Curso

Inmunolog铆a Humana

0% Complete
0/0 Steps
  1. INTRODUCCI脫N AL SISTEMA INMUNE HUMANO
    Introducci贸n. Conceptos b谩sicos
    10 Temas
  2. C茅lulas del sistema inmune y diferenciaci贸n celular
    6 Temas
  3. Tejidos del sistema inmune: 贸rganos linfoides 1潞 y 2潞
    3 Temas
  4. C茅lulas y mecanismos de la inmunidad innata (I): macr贸fagos, receptores y mecanismos efectores
    5 Temas
  5. C茅lulas y mecanismos de la inmunidad innata (II): linfocitos NK, receptores y mecanismos efectores
    4 Temas
  6. MOL脡CULAS IMPLICADAS EN EL RECONOCIMIENTO DE ANT脥GENO
    El receptor de ant铆geno del linfocito B
    6 Temas
  7. El receptor de ant铆geno del linfocito T
    4 Temas
  8. Mecanismos de generaci贸n de la diversidad de linfocitos T y B
    9 Temas
  9. El complejo principal de histocompatibilidad (I): estructura proteica, gen茅tica y nomenclatura
    3 Temas
  10. El complejo principal de histocompatibilidad (II): Procesamiento y presentaci贸n de ant铆geno, polimorfismo y aplicaciones cl铆nicas
    5 Temas
  11. MOL脡CULAS ACCESORIAS DE LA RESPUESTA INMUNE
    El sistema del complemento y sus receptores (I): v铆a cl谩sica y v铆a alternativa
    4 Temas
  12. El sistema del complemento y sus receptores (II): v铆a de las lectinas, v铆a l铆tica y regulaci贸n
    3 Temas
  13. Mol茅culas implicadas en la comunicaci贸n intercelular (I): citocinas y sus receptores
    5 Temas
  14. Mol茅culas implicadas en la comunicaci贸n intercelular (II): mol茅culas de adhesi贸n y sus ligandos
    3 Temas
  15. EL SISTEMA INMUNE EN ACCI脫N BLOQUE
    Generaci贸n de linfocitos T efectores
    4 Temas
  16. Generaci贸n de linfocitos B efectores
    7 Temas
  17. Sistema Inmune asociado a mucosas (MALT)
    9 Temas
  18. La respuesta inmune (I): inmunidad innata e inflamaci贸n aguda
    8 Temas
  19. La respuesta inmune (II): mecanismos de la inmunidad espec铆fica
    8 Temas
  20. La respuesta inmune (III): respuesta frente a virus, bacterias y hongos, protozoos y helmintos
    9 Temas
  21. REGULACI脫N e INTRODUCCI脫N A LA INMUNOPATOLOG脥A
    Regulaci贸n de la respuesta inmune (I): regulaci贸n por mol茅culas
    8 Temas
  22. Regulaci贸n de la respuesta inmune (II): regulaci贸n por c茅lulas y sistemas
    4 Temas
  23. El sistema inmune a lo largo del ciclo vital: Inmunosenescencia
    6 Temas
  24. Introducci贸n a la inmunopatolog铆a
    13 Temas
  25. Introducci贸n a la Inmunoterapia
    8 Temas
M贸dulo 6, Tema 1
En Progreso

Inmunoglobulinas (I): Formas en la naturaleza, estructura y dominio b谩sico

M贸dulo Progress
0% Complete

Aqu铆 tienes el temario explicado en el v铆deo anterior. Si tienes alguna duda plant茅ala en el sistema de comentarios del final de la p谩gina.


La respuesta inmunitaria espec铆fica se basa en el reconocimiento espec铆fico de los ant铆genos, tanto en la respuesta de linfocitos B, como en la de los T. Para este reconocimiento espec铆fico existen unas prote铆nas fundamentales en cada tipo de linfocito, y las inmunoglobulinas son las mol茅culas espec铆ficas para ant铆geno propias de las c茅lulas B. Por ende, la funci贸n principal del linfocito es la s铆ntesis de inmunoglobulinas.

Las inmunoglobulinas son un grupo grande de prote铆nas presentes en el suero y otros fluidos del organismo. Se pueden encontrar en dos formas principales:

  • Forma soluble, denominadas entonces anticuerpos.
  • Ancladas en la membrana de los linfocitos B, formando parte del receptor para ant铆geno de las c茅lulas B (BcR).

Las inmunoglobulinas se localizan en la fracci贸n gamma de las prote铆nas del suero tras separar- las por electroforesis en un proteinograma (Figura 6.1).


Las Inmunoglobulinas

Estructura b谩sica proteica

Las inmunoglobulinas tienen una estructura com煤n de 4 cadenas polipept铆dicas iguales dos a dos. Esta estructura se integra con dos cadenas pesadas (H=heavy) y dos cadenas ligeras (L=light) id茅nticas en cada mol茅cula de inmunoglobulina (Figura 6.2). El peso molecular de las cadenas H oscila entre 55-77 KD y el de las cadenas L es de 25 KD. Las distintas cadenas se estabilizan con puentes disulfuro entre las dos cadenas pesadas y entre cada cadena pesada y otra ligera (pero nunca entre dos cadenas ligeras).

Figura 6.2 Estructura de las inmunoglobulinas

Tanto las cadenas pesadas como las ligeras presentan una unidad estructural b谩sica (dominio inmunoglobulina), que se repite 4-5 veces en las pesadas y 2 veces en las ligeras. Este dominio est谩 constituido por dos l谩minas beta, cada una integrada por 3-4 h茅lices alfa antiparalelas, muy estables gracias a interacciones hidrof贸bicas y un puente disulfuro intradominio entre dos ciste铆nas, cada una perteneciente a una de las h茅lices de cada l谩mina. Las prote铆nas que presentan este motivo en su estructura se dice que pertenecen a la denominada superfamilia de las inmunoglobulinas.

Figura 6.3 Dominio b谩sico tipo inmunoglobulina
(Reproducido de Regueiro J.R., L贸pez C., Gonz谩lez S. & Mart铆nez E. (2011) Inmunolog铆a. Biolog铆a y Patolog铆a del Sistema Inmune. (4陋 Ed.) Editorial M茅dica Panamericana, Madrid.)

Estos dominios tienen una nomenclatura dependiendo de que entren o no en contacto con el ant铆geno (Figura 6.3). Los dominios de la zona carboxilo-terminal, se denominan constantes (C) y se hace constar si son de la cadena pesada o ligera con un sub铆ndice (H o L): as铆 tenemos dominios CH y CL. Los dominios amino-terminales son los responsables del reconocimiento de ant铆geno, son los dominios variables (V); de nuevo, la pertenencia a cadenas pesadas o ligeras聽 se hace constar con sub铆ndices VH y VL. S贸lo en el caso de las pesadas (ya que las ligeras tienen un 煤nico dominio constante), los dominios constantes se numeran: CH1, CH2, CH3. Puede existir un dominio constante adicional (CH4) como en el caso de las IgM e IgE. Por lo tanto la cadena H se estructura en 4-5 dominios, el primero en el extremo amino-terminal es variable y los otros 3 o 4 siguientes son constantes. Las cadenas ligeras se estructuran siempre en 2: uno variable y uno constante.

Entre el primer y segundo dominios constantes de la cadena pesada existe una zona o regi贸n bisagra de longitud variable (10-60 aa), no estructurada en dominios, donde se forman los enla- ces disulfuro entre las cadenas pesadas, y que confiere flexibilidad a la Ig. Esto es lo que confie- re a la mol茅cula su caracter铆stica estructura que se abrevia como una Y. Cada Ig puede recono- cer 2 Ag iguales simult谩neamente ya que cada pareja de dominios variables (VH y VL) interac- ciona con un Ag id茅ntico al de la otra pareja.

Cuando se somete la mol茅cula de Ig a la acci贸n de proteasas vegetales (pepsina y papa铆na) se liberan diferentes fragmentos proteicos (Figura 6.4):

  • Papa铆na: se produce un corte en cada cadena pesada, a nivel de la la zona bisagra. Obtenemos 3 fragmentos: uno con los 2-3 dominios constantes de las 2 cadenas pesadas llamado fragmento cristalizable (Fc) y 2 fragmentos id茅nticos que incluyen los dominios variables de ambas cadenas, un dominio constante de la pesada y la cadena ligera en su totalidad; llamados Fab (antigen binding fragment, fragmento de uni贸n al ant铆geno). En Fab reside la especificidad de la Ig, y Fc determina la funcionalidad de la mol茅cula.
  • Pepsina: se dan distintos puntos de corte en las cadenas pesadas. Obtenemos un gran fragmento con los dos sitios de uni贸n al ant铆geno unidos, denominado F鈥(ab)2 y dife- rentes fragmentos de la porci贸n constante de las cadenas pesadas denominados pFc鈥.
Figura 6.4 Proteolisis de inmunoglobulinas
(Reproducido de Murphy K., Travers P. & Walport M. (2008) Janeway鈥檚 Immunobiology (7th Ed.) Garland Science, Nueva York.)

Responses